轉運蛋白是位于細胞和細胞器的質膜中的大蛋白質。它們通常多次跨越膜，并調節異生素（包括營養素、微量營養素和藥物）和內源性物質（如神經遞質、激素、信號分子、維生素）、組織或器官屏障的轉移。轉運蛋白在藥物吸收、分布和消除方面具有臨床重要性，然而，它們卻很難研究。由于其疏水性，它們不耐直接操作，只能在洗滌劑存在下從膜中去除以保持其溶解度。這些困難有助于解釋為什么迄今為止只有不到300種的膜蛋白結構被解決。

     放射性配體方法傳統上用于膜蛋白結合，但放射性同位素標記要求存在局限性。表面等離子體共振（SPR）一直是以無標記方式測量結合親和力和動力學的技術。然而，測量與SPR結合的膜蛋白一直是一個挑戰，因為需要將純化的受體固定在傳感器芯片表面上。SPR顯微鏡（SPRm）是一種無標記技術，用于研究膜蛋白的結合相互作用，而無需從細胞中提取蛋白質，從而確保膜蛋白的完整天然構象。因此，該技術為表征膜靶標的結合特性的研究提供了巨大的價值，特別是對膜轉運蛋白的結合特性，因為這些蛋白質是在其自然環境中研究的。